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エンザイメディカ社ダイジェストゴールド（Enzymedica Digest Gold）

エンザイメディカ社（Enzymedica）

消化酵素（しょうかこうそ）とは、消化に使われる酵素のこと。分解される栄養素によって炭水化物分解酵素、タンパク質分解酵素、脂肪分解酵素などに分けられる。

炭水化物分解酵素
唾液、膵液
アミラーゼ ? デンプンを分解して主にマルトース（麦芽糖）に変える。
液
マルターゼ ?マルトースをグルコース（ブドウ糖）に変える。
ラクターゼ ?ラクトース（乳糖）をグルコースとガラクトースに変える。

タンパク質分解酵素
一般にプロテアーゼと呼ばれる。

液
ペプシン ? タンパク質を分解してより小さなペプトンにする。
レンニン
膵液
トリプシン ? タンパク質やペプトンを更に小さなポリペプチドやアミノ酸にする。塩基性アミノ酸残基にはたらく。
キモトリプシン ? タンパク質やペプトンを更に小さなポリペプチドやアミノ酸にする。芳香族アミノ酸残基にはたらく。
エラスターゼ ? タンパク質やペプトンを更に小さなポリペプチドやアミノ酸にする。脂肪族アミノ酸残基にはたらく。
カルボキシペプチターゼ ? ポリペプチドを分解してアミノ酸にする。カルボキシル末端のペプチド結合を切断。
液
アミノペプチダーゼ ? ポリペプチドを分解してアミノ酸にする。アミノ末端のペプチド結合を切断。

脂肪分解酵素
（*唾液）、液、膵液、（*液）
リパーゼ ? 脂肪（トリグリセリド）を最終的にグリセリンと脂肪酸に分解する。
　（※唾液には少量含まれる。リパーゼが液に含まれるとするかは解釈が分かれている）

素は生体分子を触媒する （ すなわち 、宿泊料金の増加 ） 化学反応です。 [ 1 ] [ 2 ]ほぼすべての酵素は蛋白質です。 In enzymatic reactions the molecules at the beginning of the process are called substrates  and the enzyme converts them into different molecules the products.酵素反応では、 分子の冒頭には、プロセスと呼ばれる基板 、およびそれらを別の分子に変換する酵素の製品です。 Almost all processes in a biological cell need enzymes in order to occur at significant rates.ほぼすべてのプロセスを、 細胞生物学的に発生するために必要な酵素で重要な宿泊料金です。 Since enzymes are extremely selective for their substrates and speed up only a few reactions from among many possibilities the set of enzymes made in a cell determines which metabolic pathways occur in that cell.以来酵素は非常に選択的に基板との反応速度を上げるの中からわずか数多くの可能性は、酵素のセットが作られた細胞と判断代謝経路 、そのセルに発生する場合があります。

Like all catalysts enzymes work by lowering the activation energy ( E a or Δ G ‡ ) for a reaction thus dramatically increasing the rate of the reaction.のようなすべての触媒、酵素の仕事を下げて活性化エネルギー （ メール 、またはδ ‡ グラム ）は、反応率を劇的に向上させるための反応です。 Most enzyme reaction rates are millions of times faster than those of comparable uncatalyzed reactions.ほとんどの酵素反応の料金は数百万倍の速さに比べて無触媒反応に匹敵します。 As with all catalysts enzymes are not consumed by the reactions they catalyze nor do they alter the equilibrium of these reactions.すべての触媒と同様に、酵素はない彼らの反応を触媒で消費され、変更しても彼らの均衡 、これらの反応です。 However enzymes do differ from most other catalysts by being much more specific.しかし、ほとんどの触媒酵素は異なる場合がはるかに特定されています。 Enzymes are known to catalyze about 4000 biochemical reactions. [3] A few RNA molecules called ribozymes catalyze reactions with an important example being some parts of the ribosome . [4] [5] Synthetic molecules called artificial enzymes also display enzyme-like catalysis. [6]酵素ことが判明して約4000生化学的反応を触媒する。 [ 3 ]をいくつかのRNA分子と呼ばれるribozymes触媒反応、との重要な例がいくつかの部分でリボソームです。 [ 4 ] [ 5 ]と呼ばれる分子合成酵素人工酵素のような触媒も表示さ。 [ 6 ]

Enzyme activity can be affected by other molecules. Inhibitors are molecules that decrease enzyme activity; activators are molecules that increase activity.酵素活性は、他の分子に影響を受けています。 阻害剤の分子を減少させる酵素活性; 活性は、分子を増やす活動です。 Many drugs and poisons are enzyme inhibitors.多くの薬と毒は、酵素阻害剤です。 Activity is also affected by temperature  chemical environment (eg pH ) and the concentration of substrate.活動にも影響を受けて温度 、化学環境（例： ペーハー ） 、との濃度の基質です。 Some enzymes are used commercially for example in the synthesis of antibiotics .いくつかの酵素が使用され、商業、たとえば、合成のです。 In addition some household products use enzymes to speed up biochemical reactions ( eg  enzymes in biological washing powders break down protein or fat stains on clothes; enzymes in meat tenderizers break down proteins making the meat easier to chew).加えて、いくつかの家庭用品を高速化する酵素の生化学的反応を使用する（ 例えば 、酵素の生物学的洗濯パウダー打破する蛋白質や脂肪の汚れを服;酵素のtenderizers肉の蛋白質を壊すため、肉を簡単にかむ） 。

語源と歴史

Eduard Buchner エドゥアルトブフナー As early as the late 1700s and early 1800s the digestion of meat by stomach secretions [7] and the conversion of starch to sugars by plant extracts and saliva were known.早ければ1700年代後半と1800年代初頭に、消化の肉をの分泌物[ 7 ]との変換のでんぷんを糖に植物抽出物及び唾液が知られている。 However the mechanism by which this occurred had not been identified. [8]しかし、このメカニズムによって発生したが発見されていない。 [ 8 ]

In the 19th century when studying the fermentation of sugar to alcohol by yeast  Louis Pasteur came to the conclusion that this fermentation was catalyzed by a vital force contained within the yeast cells called " ferments " which were thought to function only within living organisms.は19世紀には、ときに検討して発酵の砂糖アルコールを酵母 、 ルイパスツールの結論にたどり着きました。触媒され、この発酵は非常に重要な力と呼ばれる酵母細胞に含まれる" 発酵 "などが考えのみに生物が正常に機能するです。 He wrote that "alcoholic fermentation is an act correlated with the life and organization of the yeast cells not with the death or putrefaction of the cells." [9]彼は、 "アルコール発酵法は、組織の人生との相関関係は、酵母細胞ではなく、細胞死や腐敗のです。 " [ 9 ]

In 1878 German physiologist Wilhelm Kuhne (1837?1900) first used the term enzyme  which comes from Greek ενζυμον "in leaven" to describe this process. 1878年ドイツ語生理学kuhneヴィルヘルム （ 1837-1900 ）最初に使用される用語酵素 、それは、よりギリシャ語 ενζυμον "と徐々に変化する" 、このプロセスを記述する。 The word enzyme was used later to refer to nonliving substances such as pepsin  and the word ferment used to refer to chemical activity produced by living organisms. 酵素という言葉が使われ後に死んでいる化学物質などを参照してペプシン 、および使用して発酵させるという言葉を参照して生物化学的活性制作された。

In 1897 Eduard Buchner began to study the ability of yeast extracts that lacked any living yeast cells to ferment sugar. 1897年エドゥアルトブフナーが始まった酵母を勉強するの能力に欠けて任意のリビング酵母細胞を抽出し砂糖を発酵させる。 In a series of experiments at the University of Berlin  he found that the sugar was fermented even when there were no living yeast cells in the mixture. [10] He named the enzyme that brought about the fermentation of sucrose " zymase ". [11] In 1907 he received the Nobel Prize in Chemistry "for his biochemical research and his discovery of cell-free fermentation".で、一連の実験は、 大学のベルリン 、彼は、砂糖が見つかりましたがない場合は、発酵酵母細胞での生活にして、混合します。 [ 10 ]と名付けられたこの酵素をもたらしたのショ糖発酵については、 " チマーゼ "です。 [ 11 ]が1907年に受け取った化学でのノーベル賞 "を彼と彼の発見した細胞生化学的研究-無料発酵"です。 Following Buchner's example; enzymes are usually named according to the reaction they carry out.次のブフナーの例;酵素は、通常の反応によると、彼らの名前を実施する。 Typically the suffix -ase is added to the name of the substrate ( eg  lactase is the enzyme that cleaves lactose ) or the type of reaction ( eg  DNA polymerase forms DNA polymers).通常、接尾辞-分解酵素が追加されたの名前を基質 （ 例えば 、 乳糖分解酵素がクリーブスは、 乳糖 ） 、またはタイプの反応（ 例えば 、 DNAポリメラーゼフォームのDNAポリマー）です。

Having shown that enzymes could function outside a living cell the next step was to determine their biochemical nature.関数が示されている酵素が生きている細胞の外に、彼らの次のステップは、生化学的性質を決定する。 Many early workers noted that enzymatic activity was associated with proteins but several scientists (such as Nobel laureate Richard Willstatter ) argued that proteins were merely carriers for the true enzymes and that proteins per se were incapable of catalysis.多くの労働者によると早期に関連付けられて蛋白質の酵素活性は、しかし、いくつかの科学者（例えば、ノーベル賞受賞者のリチャードwillstatter ）の携帯電話会社と主張して蛋白質は単にそのための真の酵素や蛋白質触媒自体が無能なのです。 However in 1926 James B. Sumner showed that the enzyme urease was a pure protein and crystallized it; Sumner did likewise for the enzyme catalase in 1937.しかし、 1926年、 ジェームズサムナーによると、この酵素ウレアーゼは、純粋な蛋白質と結晶化したこと;サムナーは同様に、酵素カタラーゼ 1937年です。 The conclusion that pure proteins can be enzymes was definitively proved by Northrop and Stanley  who worked on the digestive enzymes pepsin (1930) trypsin and chymotrypsin.純粋な蛋白質、という結論には、断定的に証明される酵素はノースロップとスタンリー 、 whoに従事して消化酵素ペプシン（ 1930 ） 、トリプシンとキモトリプシンです。 These three scientists were awarded the 1946 Nobel Prize in Chemistry. [12]これらの3つの科学者が、 1946年のノーベル化学賞受賞。 [ 12 ]

This discovery that enzymes could be crystallized eventually allowed their structures to be solved by x-ray crystallography .この発見が最終的に結晶化した酵素が解決される可その構造をX線結晶構造解析します。 This was first done for lysozyme  an enzyme found in tears saliva and egg whites that digests the coating of some bacteria; the structure was solved by a group led by David Chilton Phillips and published in 1965. [13] This high-resolution structure of lysozyme marked the beginning of the field of structural biology and the effort to understand how enzymes work at an atomic level of detail.これは最初に行わリゾチーム 、酵素が見つかりました涙を浮かべて、唾液と卵白のコーティングをダイジェストいくつかの細菌;の構造が解決されたグループを率いるデビッドチルトンフィリップスと1965年に公開されます。 [ 13 ] 、この高解像度の構造のリゾチームスパムの最初のフィールドの構造生物学とする努力を理解する酵素の仕事をどのように原子レベルでの詳細です。

構造とメカニズム 
See also: Enzyme catalysis 参照： 酵素触媒反応

Ribbon-diagram showing carbonic anhydrase II .リボン-ダイアグラム表示中炭酸脱水酵素Ⅱ 。 The grey sphere is the zinc cofactor in the active site.灰色の球は、 亜鉛の補酵素で、アクティブなサイトです。 Diagram drawn from PDB 1MOO .図から引き出されるかたちとはたらき1mooです。 Enzymes are generally globular proteins and range from just 62 amino acid residues in size for the monomer of 4-oxalocrotonate tautomerase  [14] to over 2500 residues in the animal fatty acid synthase . [15] A small number of RNA-based biological catalysts exist with the most common being the ribosome  these are either referred to as RNA-enzymes  or ribozymes .球状蛋白質と酵素は、通常の範囲からわずか62アミノ酸残基の大きさ、は、 単量体の4 - oxalocrotonate tautomerase 、 [ 14 ]を超える2500残渣は、動物の脂肪酸合成酵素です。 [ 15 ]ベースの数が少ないのRNA生物学触媒が存在する、最も一般的に、 リボソームは、これらはいずれかのRNA -酵素と呼ばれるか、またはribozymes 。 The activities of enzymes are determined by their three-dimensional structure . [16] Most enzymes are much larger than the substrates they act on and only a small portion of the enzyme (around 3?4 amino acids ) is directly involved in catalysis. [17] The region that contains these catalytic residues binds the substrate and then carries out the reaction is known as the active site .酵素によって決定さの活動をその三次元構造です。 [ 16 ]ほとんどの酵素がはるかに大規模基板に基づいて行動するよりも、小さな部分にのみ酵素（約3-4 アミノ酸 ）は、触媒作用に直接関与します。 [ 17 ] 、リージョンが含まれ、これらの触媒残基、基質結合する、と入力し、その反応として知られて行って、 アクティブなサイトです。 Enzymes can also contain sites that bind cofactors  which are needed for catalysis.サイトにバインドすることもできます。含まれる酵素補因子 、これに必要な触媒作用します。 Some enzymes also have binding sites for small molecules which are often direct or indirect products or substrates of the reaction catalyzed.酵素の結合サイトをいくつかの小さな分子にも、これは、しばしば直接または間接の製品や基板の反応を触媒します。 This binding can serve to increase or decrease the enzyme's activity providing a means for feedback regulation.この結合を上げたり下げたりすることも可能酵素の活性を提供する手段のフィードバックを調節します。

Like all proteins enzymes are made as long linear chains of amino acids that fold to produce a three-dimensional product .のようなすべての蛋白質、酵素が行わ限り、リニアチェーンのアミノ酸が省略を生成する三次元製品です。 Each unique amino acid sequence produces a specific structure which has unique properties.それぞれ固有のアミノ酸配列を生成する特定の構造、これは、固有のプロパティを表示します。 Individual protein chains may sometimes group together to form a protein complex .個々の蛋白質チェーンを形成する一つのグループにまとめることが、ときにはタンパク質複合体です。 Most enzymes can be denatured ?that is unfolded and inactivated?by heating or chemical denaturants which disrupt the three-dimensional structure of the protein.ほとんどの酵素が変性 -それは、折り畳まれていないと不活化では、ヒーターや化学denaturants 、これを混乱させるの3つの次元構造は、蛋白質です。 Depending on the enzyme denaturation may be reversible or irreversible.に応じて、酵素は、可逆的または不可逆的な変性があります。

特異性 
Enzymes are usually very specific as to which reactions they catalyze and the substrates that are involved in these reactions.非常に特殊な酵素としては、通常の反応を触媒すると彼らの基板には、これらの反応に関与します。 Complementary shape charge and hydrophilic / hydrophobic characteristics of enzymes and substrates are responsible for this specificity.相補的形状、電荷と親水性 / 疎水性酵素の特性と、この特異性基板が責任を負う。 Enzymes can also show impressive levels of stereospecificity  regioselectivity and chemoselectivity . [18]酵素こともできます。詳細印象的なレベルの立体特異性 、 位置選択性と化学選択します。 [ 18 ]

Some of the enzymes showing the highest specificity and accuracy are involved in the copying and expression of the genome .表示中の最高いくつかの酵素が関与している特異性と精度の発現をコピーして、 ゲノムのです。 These enzymes have "proof-reading" mechanisms.これらの酵素が"証拠-読書"のメカニズムです。 Here an enzyme such as DNA polymerase catalyzes a reaction in a first step and then checks that the product is correct in a second step. [19] This two-step process results in average error rates of less than 1 error in 100 million reactions in high-fidelity mammalian polymerases. [20] Similar proofreading mechanisms are also found in RNA polymerase  [21] aminoacyl tRNA synthetases [22] and ribosomes . [23]ここでは、酵素などのDNAポリメラーゼ反応を触媒する最初のステップと入力し、その製品が正しいかをチェックし、 2番のステップに進みます。 [ 19 ] 、この2つの段階の手順を実行の結果を平均誤差宿泊料金の1未満にエラーが発生億反応に忠実度の高い哺乳類のポリメラーゼです。 [ 20 ]のような校正のメカニズムにも発見さRNAポリメラーゼ 、 [ 21 ] アミノアシルtRNA合成酵素 [ 22 ]とリボソームです。 [ 23 ]

Some enzymes that produce secondary metabolites are described as promiscuous as they can act on a relatively broad range of different substrates.いくつかの酵素を生成する二次代謝産物は、無作為抽出記述され、比較的基づいて行動することができます広範な別の基板です。 It has been suggested that this broad substrate specificity is important for the evolution of new biosynthetic pathways. [24]それが提案され、この広い基質特異性が重要なのは新しい生合成経路の進化します。 [ 24 ]

ロックとキーを"モデル 
Enzymes are very specific and it was suggested by Emil Fischer in 1894 that this was because both the enzyme and the substrate possess specific complementary geometric shapes that fit exactly into one another. [25] This is often referred to as "the lock and key" model.酵素は非常に特定し、提案されたことは、 エミールフィッシャーこれは1894年の両方のための基質を持つ酵素を形成し、特定の相補的幾何学図形を1つの別を正確にフィットします。 [ 25 ]これは往々に呼ばれて"とキーをロック"モデルです。 However while this model explains enzyme specificity it fails to explain the stabilization of the transition state that enzymes achieve.しかし、このモデルで説明しながら酵素特異性、それが失敗する説明して酵素の安定化を達成するための遷移状態にします。 The "lock and key" model has proven inaccurate and the induced fit model is the most currently accepted enzyme-substrate-coenzyme figure. "ロックとキーを"不正確なモデルは、実証済みの誘導適合性モデルは、最も現在のところ利用酵素基質-補酵素図です。

誘導適合性モデル

Diagrams to show the induced fit hypothesis of enzyme action.ダイアグラムを表示するに誘導適合仮説の酵素作用します。 In 1958 Daniel Koshland suggested a modification to the lock and key model: since enzymes are rather flexible structures the active site is continually reshaped by interactions with the substrate as the substrate interacts with the enzyme. [26] As a result the substrate does not simply bind to a rigid active site the amino acid side chains which make up the active site are moulded into the precise positions that enable the enzyme to perform its catalytic function. 1958年のダニエルkoshlandの変更を提案したのロックと鍵モデル：以来酵素はむしろ柔軟な構造は、アクティブなサイトは、継続的な相互作用を再整備さ基質として酵素基質連携している。 [ 26 ]以上の結果、基質は積極的にバインドして、単に硬直化したサイトでは、アミノ酸の側鎖を穴埋めするアクティブなサイトは、正確な位置に成型を有効にして酵素の触媒機能を実行する。 In some cases such as glycosidases the substrate molecule also changes shape slightly as it enters the active site. [27] The active site continues to change until the substrate is completely bound at which point the final shape and charge is determined. [28]いくつかのケースなど、 glycosidases 、若干の形状も変更さ基質分子として、アクティブなサイトに入る。 [ 27 ] 、アクティブなサイトの継続を変更する基板は、完全にバインドされるまで、その時点の最終的な形とチャージが決定されます。 [ 28 ]

メカニズム 
Enzymes can act in several ways all of which lower ΔG ‡ : [29]酵素法は、いくつかの点で、これより低いδのすべてのグラム‡ ： [ 29 ]

Lowering the activation energy by creating an environment in which the transition state is stabilized (eg straining the shape of a substrate - by binding the transition-state conformation of the substrate/product molecules the enzyme distorts the bound substrate(s) into their transition state form thereby reducing the amount of energy required to complete the transition).下げて活性化エネルギーを作成する環境での遷移状態が安定する（例：排便の形をした基板-を結合する遷移状態構造は、基板/製品の分子は、酵素基質、バインドさ歪曲（秒）を遷移状態のフォームに、それを減らしての移行を完了するのに必要なエネルギー） 。 
Lowering the energy of the transition state but without distorting the substrate by creating an environment with the opposite charge distribution to that of the transition state.遷移状態のエネルギーの低下が、基板を歪曲し、環境を作成すると、逆電荷分布をしている遷移状態です。 
Providing an alternative pathway.代替経路を提供します。 For example temporarily reacting with the substrate to form an intermediate ES complex which would be impossible in the absence of the enzyme.たとえば、一時的に反応して基質を形成する中間体は複雑で、これは不可能では、酵素の不在です。 
Reducing the reaction entropy change by bringing substrates together in the correct orientation to react.削減の反応エントロピー変化をもたらすの基板で一緒に正しい方向に反応します。 Considering ΔH ‡ alone overlooks this effect. δ h ‡見下ろすだけを検討し、このです。 
Interestingly this entropic effect involves destabilization of the ground state [30] and its contribution to catalysis is relatively small. [31]興味深いことに、このエントロピーの基底状態の不安定化には、 [ 30 ]とその触媒反応は、比較的小規模な貢献をする。 [ 31 ]

遷移状態の安定化 
The understanding of the origin of the reduction of ΔG ‡ requires one to find out how the enzymes can stabilize its transition state more than the transition state of the uncatalyzed reaction.の起源の理解を深めてδの削減を必要と‡グラム1つのことを確認するにはどのように遷移状態を安定させる酵素を超えることへの移行の状態を、無触媒反応です。 Apparently the most effective way for reaching large stabilization is the use of electrostatic effects in particular by having a relatively fixed polar environment that is oriented toward the charge distribution of the transition state. [32] Such an environment does not exist in the uncatalyzed reaction in water.どうやら、大規模に達し、最も的な方法を使用する静電の安定化は、特に、固定極を持ったことで、比較的環境では指向への移行に向かって電荷分布の状態です。 [ 32 ]このような環境が存在しない場合は、無触媒反応は水です。

ダイナミクスと機能 
Recent investigations have provided new insights into the connection between internal dynamics of enzymes and their mechanism of catalysis. [33] [34] [35] An enzyme's internal dynamics are the movement of its internal parts ( eg amino acids a group of amino acids a loop region an alpha helix neighboring beta-sheets or even an entire domain) of these proteins.最近の調査に新たな洞察力を提供する内部ダイナミクスの間の接続とその酵素触媒作用のメカニズムです。 [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ]の酵素の内部の動きをダイナミクスは、その内部の部品（ 例えば、アミノ酸、グループのアミノ酸は、ループ領域は、 αヘリックス、 βシートまたは近隣にも全体のドメイン） 、これらの蛋白質です。 These movements occur at various time-scales ranging from femtoseconds to seconds.これらの動きで起こる様々なスケールに至るまでの時間femtosecondsを秒です。 Networks of protein residues throughout an enzyme's structure can contribute to catalysis through dynamic motions. [36] [37] [38] [39] Protein motions are vital to many enzymes but whether small and fast vibrations or larger and slower conformational movements are more important depends on the type of reaction involved.残渣のネットワークを蛋白質酵素の構造全体に貢献することを通じてダイナミックな動き触媒作用します。 [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ]タンパク質の運動は欠かせない多くの酵素が、小型かつ迅速な振動かどうか、または大きいと動きが遅くなる立体配座もっと重要な反応の種類に依存している。 However although these movements are important in binding and releasing substrates and products it is not clear if protein movements help to accelerate the chemical steps in enzymatic reactions. [40] These new insights also have implications in understanding allosteric effects and developing new drugs.しかし、これらの動きは重要な結合と放出基板および製品は、蛋白質の動きではない明確な場合に助けを加速する酵素の化学反応の手順を実行します。 [ 40 ] 、これらの新たな洞察力をもアロステリックや意味を理解する新薬の開発です。

アロステリック調節 
Allosteric enzymes change their structure in response to binding of effectors . アロステリック酵素の構造変化に対応して結合effectors 。 Modulation can be direct where the effector binds directly to binding sites in the enzyme or indirect where the effector binds to other proteins or protein subunits that interact with the allosteric enzyme and thus influence catalytic activity.変調を直接、どこのエフェクターを直接結合結合サイトでは、酵素のか、または間接的、どこのエフェクターにバインドして他の蛋白質や蛋白質のサブユニットをアロステリック酵素を形成し、そのための対話を触媒活性に影響を与える。

補因子とcoenzymes 
Main articles: Cofactor (biochemistry) and Coenzyme メインの記事： 補酵素（生化学）とコエンチーム

補因子 
Some enzymes do not need any additional components to show full activity.いくつかの酵素の必要はありません任意の追加コンポーネントを表示するフル活動です。 However others require non-protein molecules called cofactors to be bound for activity. [41] Cofactors can be either inorganic ( eg  metal ions and iron-sulfur clusters ) or organic compounds  (eg flavin and heme ).しかし、その他必要な補因子と呼ばれるタンパク質分子の非活性のためにバインドします。 [ 41 ]補因子のいずれかが無機 （ 例えば 、金属イオンと鉄硫黄クラスター ）や有機化合物 、 （例えば、 フラビンとヘム ） 。 Organic cofactors can be either prosthetic groups  which are tightly bound to an enzyme or coenzymes  which are released from the enzyme's active site during the reaction.有機補因子のいずれかが人工グループは、強固に結合をする酵素か、またはcoenzymes 、これがリリースさからの酵素の活性部位中に反応します。 Coenzymes include NADH  NADPH and adenosine triphosphate . coenzymes含まれてnadh 、 nadphとアデノシン三リン酸です。 These molecules act to transfer chemical groups between enzymes. [42]これらの行為を転送する分子酵素化学グループの間にします。 [ 42 ]

An example of an enzyme that contains a cofactor is carbonic anhydrase  and is shown in the ribbon diagram above with a zinc cofactor bound as part of its active site. [43] These tightly-bound molecules are usually found in the active site and are involved in catalysis.の例をする酵素が含まれ、補酵素はカルボニックアンヒドラーゼ 、とは、上記の図に示されているリボンを亜鉛の一環として補酵素活性部位にバインドします。 [ 43 ] 、これらの強固に結合した分子は、通常発見されたアクティブなサイトとは触媒に携わる。 For example flavin and heme cofactors are often involved in redox reactions.たとえば、フラビンとヘム補因子はしばしば関与する酸化還元反応です。

Enzymes that require a cofactor but do not have one bound are called apoenzymes or apoproteins .しかし、補酵素を必要とする酵素はありません。 apoenzymesまたはapoproteinsワンバウンドと呼ばれています。 An apoenzyme together with its cofactor(s) is called a holoenzyme (this is the active form).アポ酵素と一緒に、その補酵素（ s ）はホロ酵素と呼ばれる（これは、アクティブなフォーム）です。 Most cofactors are not covalently attached to an enzyme but are very tightly bound.ほとんどの補因子添付されていない共有する酵素、しかしは非常に強固に結合します。 However organic prosthetic groups can be covalently bound ( eg  thiamine pyrophosphate in the enzyme pyruvate dehydrogenase ).しかし、共有結合してできる有機人工グループ（ 例えば 、 チアミンピロリン酸は、酵素ピルビン酸脱水素酵素 ）です。 The term "holoenzyme" can also be applied to enzymes that contain multiple protein subunits such as the DNA polymerases  here the holoenzyme is the complete complex containing all the subunits needed for activity.この法律において"ホロ酵素"に適用されることも、複数の蛋白質のサブユニットが含まれる酵素などのDNAポリメラーゼ 、ここではホロ酵素は、完全な複合体を含むすべてのサブユニットの活性のために必要に応じています。

coenzymes

Space-filling model of the coenzyme NADH 空間充てんモデルは、補酵素nadh Coenzymes are small organic molecules that transport chemical groups from one enzyme to another. [44] Some of these chemicals such as riboflavin  thiamine and folic acid are vitamins  this is when these compounds cannot be made in the body and must be acquired from the diet. coenzymesは小さい有機分子が化学グループを1つの交通機関を別の酵素です。 [ 44 ] 、これらの化学物質など、いくつかのリボフラビン 、 チアミンと葉酸はビタミン 、これは、これらの化合物のことはできません。作られたボディとしなければならないから取得ダイエットです。 The chemical groups carried include the hydride ion (H - ) carried by NAD or NADP +  the acetyl group carried by coenzyme A  formyl methenyl or methyl groups carried by folic acid and the methyl group carried by S-adenosylmethionine .化学グループ運ばには、 水素化物イオン（高さ-）によって運ばれるナドまたはn adp+ は 、グループに運ばれるアセチル補酵素A 、ホルミル、 m ethenylまたはグループによって運ばれるメチル葉酸のメチル基運ばれるS - アデノシルメチオニンです。

Since coenzymes are chemically changed as a consequence of enzyme action it is useful to consider coenzymes to be a special class of substrates or second substrates which are common to many different enzymes.化学coenzymesが変更されて以来、酵素作用の結果、 coenzymesを検討することが役に立つには、特別なクラスの基板、または2番の基板には共通して、さまざまな酵素です。 For example about 700 enzymes are known to use the coenzyme NADH. [45]たとえば、約700の酵素の補酵素nadhを使用することが知られています。 [ 45 ]

Coenzymes are usually regenerated and their concentrations maintained at a steady level inside the cell: for example NADPH is regenerated through the pentose phosphate pathway and S -adenosylmethionine by methionine adenosyltransferase. coenzymesとその濃度は、通常再生に着実にレベルを維持細胞内にある：たとえば、 nadphが再生成さを通じてペントースリン酸経路とS -アデノシルメチオニンをメチオニンアデノシルトランスフェラーゼです。

熱力学

The energies of the stages of a chemical reaction .段階でのエネルギーを化学反応です。 Substrates need a lot of energy to reach a transition state  which then decays into products.多くのエネルギーを必要とする基板に到達する遷移状態 、これを入力し、崩壊の製品です。 The enzyme stabilizes the transition state reducing the energy needed to form products.酵素安定状態への移行は、必要に応じて、エネルギーの削減を形成する製品です。 Main articles: Activation energy  Thermodynamic equilibrium  and Chemical equilibrium メインの記事： 活性化エネルギー 、 熱力学的平衡 、および化学平衡 
As all catalysts enzymes do not alter the position of the chemical equilibrium of the reaction.すべての触媒として、酵素の位置を変更してはいけませんの反応の化学平衡のです。 Usually in the presence of an enzyme the reaction runs in the same direction as it would without the enzyme just more quickly.通常、酵素が存在する場合の、同じ方向の反応として実行されることがなく、酵素は、より迅速にします。 However in the absence of the enzyme other possible uncatalyzed "spontaneous" reactions might lead to different products because in those conditions this different product is formed faster.しかし、酵素の不在を、他の可能性無触媒、 "自発的"反応を別の製品につながるかもしれないので、このように異なる製品ではこれらの条件が形成さ速くなった。

Furthermore enzymes can couple two or more reactions so that a thermodynamically favorable reaction can be used to "drive" a thermodynamically unfavorable one.また、酵素は、カップル、 2つ以上の反応、熱力学的に有利な反応して、を使用して"ドライブ"を熱力学的に不利な1つです。 For example the hydrolysis of ATP is often used to drive other chemical reactions.たとえば、加水分解のATPがよく使われる他の化学反応を駆動します。

Enzymes catalyze the forward and backward reactions equally.前方と後方の反応を触媒する酵素同様です。 They do not alter the equilibrium itself but only the speed at which it is reached.彼らはありません平衡自体を変更するだけでそれに達した時点での速度です。 For example carbonic anhydrase catalyzes its reaction in either direction depending on the concentration of its reactants.たとえば、 炭酸脱水酵素反応を触媒にその濃度のいずれかの方向に応じて、その反応です。

(in tissues ; high CO 2 concentration) （ 組織 ;高濃度のCO 2 ） 
 (in lungs ; low CO 2 concentration) （  ;低濃度のCO 2 ） 
Nevertheless if the equilibrium is greatly displaced in one direction that is in a very exergonic reaction the reaction is effectively irreversible.にもかかわらず、均衡が大幅に避難の場合、一つの方向を、それは、非常に発エルゴン反応は、不可逆的な反応は的にします。 Under these conditions the enzyme will in fact only catalyze the reaction in the thermodynamically allowed direction.このような条件下での酵素が、実際には、触媒の反応は、熱力学的にのみ許可さ方向です。

動力学 
Main article: Enzyme kinetics メインの記事： 酵素動力学

Mechanism for a single substrate enzyme catalyzed reaction.のメカニズムを、 1つの基質酵素触媒反応です。 The enzyme (E) binds a substrate (S) and produces a product (P).酵素（オ）にバインドする基質（ s ）とを生成する製品（ p ）のです。 Enzyme kinetics is the investigation of how enzymes bind substrates and turn them into products.酵素反応速度は、酵素の調査をどのようにバインドして基板や電源製品です。 The rate data used in kinetic analyses are obtained from enzyme assays .率のデータが使用されて動態解析から得られた酵素アッセイです。

In 1902 Victor Henri [46] proposed a quantitative theory of enzyme kinetics but his experimental data were not useful because the significance of the hydrogen ion concentration was not yet appreciated. 1902年にビクターアンリ[ 46 ]を提案したの定量的な酵素動力学の理論が、彼の実験データが役に立つのは、水素イオン濃度の意義はまだ幸いです。 After Peter Lauritz Sorensen had defined the logarithmic pH-scale and introduced the concept of buffering in 1909 [47] the German chemist Leonor Michaelis and his Canadian postdoc Maud Leonora Menten repeated Henri's experiments and confirmed his equation which is referred to as Henri-Michaelis-Menten kinetics (sometimes also Michaelis-Menten kinetics ). [48] Their work was further developed by GE Briggs and JBS Haldane  who derived kinetic equations that are still widely used today. [49]後ピーターlauritz sorensenペーハー対数定義していたの規模やバッファリング概念を導入し、 1909年[ 47 ] 、ドイツの化学者leonorマイカリスと彼のカナダの博士号取得後のモードメンテンレオノーラアンリの実験や確認を繰り返し彼の方程式と呼ばれることがアンリ-マイカリス-メンテン動力学 （時にはマイカリス-メンテン動力学 ） 。 [ 48 ]彼らの作品はより詳細な開発されたgeブリッグスとホールデンjbs 、 who派生運動方程式されても広く使われています。 [ 49 ]

The major contribution of Henri was to think of enzyme reactions in two stages.アンリの主要な貢献を考えるの酵素反応では、 2つの段階です。 In the first the substrate binds reversibly to the enzyme forming the enzyme-substrate complex.は、まず第一に、可逆的に結合して酵素基質、酵素基質複合体を形成しています。 This is sometimes called the Michaelis complex.これは、マイカリスとも呼ばれる複雑です。 The enzyme then catalyzes the chemical step in the reaction and releases the product.酵素のステップで入力し、触媒の化学反応をリリースする製品です。

Saturation curve for an enzyme reaction showing the relation between the substrate concentration (S) and rate ( v ).飽和曲線を表示中の関係の間の酵素反応基質濃度（ s ）とレート（ V ）です。 Enzymes can catalyze up to several million reactions per second.触媒する酵素は1秒間に最大数百万の反応です。 For example the reaction catalyzed by orotidine 5'-phosphate decarboxylase will consume half of its substrate in 78 million years if no enzyme is present.たとえば、触媒反応orotidine 5' -リン酸デカルボキシラーゼは、その基板の半分を消費していない場合は78000000年の酵素が存在します。 However when the decarboxylase is added the same process takes just 25 milliseconds. [50] Enzyme rates depend on solution conditions and substrate concentration.しかし、デカルボキシラーゼを追加するときに、同じプロセスに要する時間は25ミリ秒です。 [ 50 ]宿泊料金の酵素基質濃度に依存して解決策条件とします。 Conditions that denature the protein abolish enzyme activity such as high temperatures extremes of pH or high salt concentrations while raising substrate concentration tends to increase activity.条件をdenature酵素活性蛋白質を廃止するなど、最高気温は、極端なペーハーまたは高塩濃度、基質濃度を高める活動の増加傾向にある。 To find the maximum speed of an enzymatic reaction the substrate concentration is increased until a constant rate of product formation is seen.最高速度を見つけるには、酵素反応は、基質濃度が増加するまで、生成物生成速度定数が見える。 This is shown in the saturation curve on the right.これは示されている飽和曲線を調べて下さい。 Saturation happens because as substrate concentration increases more and more of the free enzyme is converted into the substrate-bound ES form.飽和が起こるため、基質濃度が増加し、ますます多くの酵素が無料に変換される基質はフォームにバインドします。 At the maximum velocity ( V max ) of the enzyme all the enzyme active sites are bound to substrate and the amount of ES complex is the same as the total amount of enzyme.は、最大速度（ V マックス ）は、酵素は、すべてのアクティブなサイトがバインドされ酵素基質、とは複雑な量の総量は、酵素のと同じです。 However V max is only one kinetic constant of enzymes.しかし、 V 最大速度定数の酵素が1つだけです。 The amount of substrate needed to achieve a given rate of reaction is also important.基質の量を必要に応じて、与えられた反応速度を達成するためにも重要です。 This is given by the Michaelis-Menten constant ( K m ) which is the substrate concentration required for an enzyme to reach one-half its maximum velocity.これは、与えられたマイカリス-メンテン定数 （ k m ）に、これは、酵素基質濃度の1つにアクセスする必要の最大速度の半分です。 Each enzyme has a characteristic K m for a given substrate and this can show how tight the binding of the substrate is to the enzyme.酵素には、それぞれの特性k Mを、与えられた基板、およびこのタイトな結合を示すことができるのはどのようにして酵素基質です。 Another useful constant is k cat  which is the number of substrate molecules handled by one active site per second.別の有用な定数は、 K の猫 、これは基質分子の数が1秒間に処理される1つの有効なサイトです。

The efficiency of an enzyme can be expressed in terms of k cat / K m .の効率性を利用する酵素のKで表現されること猫 /韓国mです。 This is also called the specificity constant and incorporates the rate constants for all steps in the reaction.これは特異性定数と呼ばれることも組み込まれ、 速度定数のすべての手順を実行して反応します。 Because the specificity constant reflects both affinity and catalytic ability it is useful for comparing different enzymes against each other or the same enzyme with different substrates.特異性定数は、両方の親和性や触媒の能力を反映、それは別の酵素に対してお役にたちましたお互いに比較するか、または別の基板と同じ酵素です。 The theoretical maximum for the specificity constant is called the diffusion limit and is about 10 8 to 10 9 (M -1 s -1 ).定数の理論上の最大の特異性と呼ばれる拡散限界とは約9月10日から10日（オス-1秒-1 ） 。 At this point every collision of the enzyme with its substrate will result in catalysis and the rate of product formation is not limited by the reaction rate but by the diffusion rate.この時点ですべての衝突は、酵素の基質は、結果的に触媒作用し、生成物生成速度制限される反応速度ではないしかし、普及率です。 Enzymes with this property are called catalytically perfect or kinetically perfect .このプロパティと呼ばれる酵素触媒完璧または動力学完璧です。 Example of such enzymes are triose-phosphate isomerase  carbonic anhydrase  acetylcholinesterase  catalase  fumarase β-lactamase and superoxide dismutase .例のような酵素はトリオースリン酸イソメラーゼ 、 炭酸脱水酵素 、 アセチルコリンエステラーゼ 、 カタラーゼ 、フマラーゼ、 β -ラクタマーゼ、およびスーパーオキシドジスムターゼです。

Michaelis-Menten kinetics relies on the law of mass action  which is der

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